Textverständnis Set 3 (leicht)

Hämoglobin (Aufgabe 1 – 6)

Hämoglobin (von griechisch αἷμα haíma ‚Blut‘ und lateinisch globus ‚Kugel‘)
(Abkürzung Hb) ist der eisenhaltige Proteinkomplex, der in den roten
Blutkörperchen der Wirbeltiere Sauerstoff bindet und ihnen ihre rote Farbe
verleiht („Blutfarbstoff“). Er besteht aus vier Globinen als
Untereinheiten, je zwei Hb α und Hb β. Dies sind Proteine
(Aminosäureketten) in der für Globine charakteristischen Faltung mit einer
Tasche, in der ein Eisen-II-Komplex, das Häm, gebunden ist. Das Eisenion
vermag ein Sauerstoffmolekül zu binden. Dabei ändert sich die Farbe des
Häms von dunkel- zu hellrot. Die Bindungsstärke hängt empfindlich von der
Konformation der Proteinumgebung des Häms ab. Wechselwirkungen zwischen den
vier Globinen begünstigen die beiden extremen Zustände, in denen der
Gesamtkomplex entweder mit vier Molekülen Sauerstoff gesättigt ist (in der
Lunge bzw. den Kiemen) oder allen Sauerstoff abgegeben hat.
Wechselwirkungen mit anderen Molekülen unterstützen die Be- und Entladung.
Das Sauerstofftransportprotein Hämoglobin wurde 1840 von Hünefeld entdeckt.
1851 beschrieb Otto Funke die Kristallisation von Hämoglobin durch
Verdünnen von Tierblut mit Wasser, Ethanol oder Diethylether und
anschließendem langsamen Verdampfen des Lösungsmittels aus der erhaltenen
Proteinlösung („Funkesche Kristalle“). Über die reversible Oxygenierung des
Hämoglobins wurde 1866 erstmals von Felix Hoppe-Seyler berichtet. Von ihm
stammt auch der Name Hämoglobin. Die Strukturformel des Häms (bzw. des
korrespondierenden Hämins), also des eisenhaltigen Porphyrinkomplexes,
formulierte bereits 1912 der deutsche Chemiker William Küster, der Nachweis
der Richtigkeit dieser Strukturformel gelang dem Chemiker Hans Fischer 1928
durch die vollständige Synthese des Hämins. 1930 wurde er dafür mit dem
Nobelpreis für Chemie ausgezeichnet. Das Hämoglobin ist eines der
bestuntersuchten Proteine, seine Struktur wurde als eine der ersten
überhaupt von Max Perutz et al 1959 mit Hilfe der Röntgenkristallographie
ermittelt. Für diese Arbeiten bekam er 1962 zusammen mit John Kendrew den
Nobelpreis für Chemie. Säuger- Hämoglobine bestehen aus vier
Untereinheiten, je zwei vom α- und zwei vom β-Typ. In jeder dieser
Untereinheiten ist jeweils eine prosthetische Gruppe, an der die
Sauerstoffbindung stattfindet, eingebettet. Ein Hämoglobinkomplex-Molekül
kann also vier Sauerstoffmoleküle binden. Die prosthetische Gruppe der
sauerstofffreien Form ist ein Eisen(II)-Komplex des Protoporphyrins IX,
welches die vier äquatorialen Positionen des Eisenions besetzt. Das
Eisenion befindet sich in einem high-spin-Zustand und ist daher etwas zu
groß, um in das Loch des Porphyrins zu passen. Es befindet sich also etwas
unterhalb der Ringebene. Dieses Häm b ist über die axiale Position des
Eisenions auf der Unterseite über einen proximalem Histidinrest an die
Proteinmatrix gebunden. Die zweite axiale Position auf der Oberseite ist
unbesetzt und steht für die Anbindung des Sauerstoffmoleküls zur Verfügung.
Für das beim Erwachsenen überwiegende sogenannte „adulte Hämoglobin“ (siehe
unten) wurde ein Normbereich festgelegt. Für Kinder gelten andere
Normwerte. Als Normalbereich wird der Bereich bezeichnet, in dem die
Hb-Werte von 96 Prozent aller gesunden Menschen liegen. Ein erhöhter
Hämoglobin-Wert bedeutet meistens auch eine erhöhte Erythrozyten-Anzahl
(Polyglobulie) und kann z. B. bei Aufenthalt in großen Höhen
(Sauerstoffmangel) oder durch Flüssigkeitsverlust auftreten.

Ein Hämoglobinmolekül kann vier Sauerstoffmoleküle binden. Aus rein
statistischen Erwägungen wäre zu erwarten, dass das Bestreben, weitere
Sauerstoff- moleküle zu binden, mit jedem bereits gebundenen
Sauerstoffmolekül abnimmt. Untersuchungen haben jedoch gezeigt, dass das
Gegenteil der Fall ist und die Sauerstoffaffinität mit steigender Beladung
zunimmt (positive Kooperativität).

Intrinsic factor (Aufgabe 7 – 8)

Der Intrinsic-Faktor (IF) ist ein Glykoprotein in Säugetieren und dient der
Aufnahme von Cobalamin (Vitamin B12, Extrinsic-Factor) im terminalen Ileum
(Hüftdarm). Mutationen im GIF-Gen können zu IF-Mangel, Vitamin-B12-Mangel
und perniziöser Anämie führen.

Vitamin B12 kann nur im terminalen Ileum, dem unteren Teil des Dünndarms,
resorbiert werden. Es wird zwar von den Darmbakterien des Dickdarms in
großen Mengen gebildet, jedoch hinter dem genannten Resorptionsabschnitt.
Damit kann das körpereigen gebildete Vitamin nicht verwertet werden und
muss mit der Nahrung aufgenommen werden. Die Kotaufnahme vieler Tiere, z.B.
Affen, mag diesen Hintergrund haben. Vitamin B12 enthält Cobalamin in
proteingebundener Form. Durch proteolytische Prozesse im Magen der
Verdauungsenzyme Pepsin und Trypsin wird das Vitamin zersetzt. Um Cobalamin
aufnehmen zu können, ist der beim Menschen von den Belegzellen der
Magenschleimhaut gebildete Intrinsic-Faktor nötig. Es handelt sich um ein
Glykoprotein von etwa 50 kDa. Es bindet Cobalamin, das so im terminalen
Ileum über spezifische Rezeptoren aufgenommen werden kann. Der
Cobalamin-Intrinsic- Faktor-Komplex wird in den Enterozyten gespalten.
Cobalamin wird in der Blutbahn durch ein Transportprotein, Transcobalamin
II, transportiert.

Der Intrinsic-Faktor (also das spezielle Glykoprotein) wird bei den meisten
Säugetieren von den Belegzellen des Magenbodens (Fundus ventriculi) und
-körpers (Corpus ventriculi) produziert. Bei Katzen wird der
Intrinsic-Faktor ausschließlich in der Bauchspeicheldrüse gebildet, bei
Hunden ein erheblicher Teil. Der Intrinsic-Faktor- Cobalamin-Komplex bewegt
sich in den Darm und bindet dort an der Außenseite von Epithelzellen an
Cubilin. Nachdem auch Megalin an Cubilin gebunden ist, wird der
Gesamtkomplex über Endozytose ins Innere der Zelle transportiert.

In seltenen Fällen (jährlich ca. 9 Fälle pro 100 000 Einwohner) kann es zu
einem Mangel am Intrinsic-Faktor kommen. Bei diesen Menschen kann
infolgedessen eine perniziöse Anämie oder eine funikuläre Myelose
auftreten. Der Grund für einen solchen Mangel kann z. B. die
Autoimmunkrankheit A-Gastritis (chronische Gastritis Typ A) sein. Hier
greift der Körper die Intrinsic-Faktor produzierenden Belegzellen an und
zerstört diese. Bei Hunden und Katzen führen Erkrankungen der
Bauchspeicheldrüse zu solch einem Mangel. Die Resorption von Vitamin B12
ist dann stark eingeschränkt. In aller Regel reicht in solchen Fällen die
hochdosierte orale Gabe von Vitamin B12 (1 mg täglich) aus. Eine
parenterale Gabe in Form der intramuskulären Applikation (Vitamin
B12-Spritze) ist nur in Ausnahmefällen erforderlich. Für Gesunde sind
Vitamin-B12-Präparate nutzlos, da das meiste wieder ungenutzt ausgeschieden
würde und das körpereigene Depot genügend Cobalamin für 3–5 Jahre
bereithält. Mit Hilfe des Schilling-Tests (nach Robert F. Schilling, 1953)
kann zwischen Intrinsic-Faktor-Mangel und Resorptionsdefiziten
unterschieden werden.

Weltformel (Aufgabe 9 – 10)

Die sogenannte Weltformel bzw. Theorie von allem (TOE oder TOA) soll
theoretisch alle physikalischen Phänomene des Universums vollständig
erklären und miteinander verknüpfen. Derzeit gibt es zwei bewiesene
Theorien, die gemeinsam dem Ziel einer TOE am nächsten kommen: die
Quantenfeldtheorie und die allgemeine Relativitätstheorie. Jedoch sind
diese beiden Theorien miteinander inkompatibel. Sie erklären ihren Teil der
fundamentalen Wechselwirkungen jede für sich, ohne dass sie ineinander
übergeführt werden können, weshalb sie nicht beide richtig sein können. Man
muss also eine andere Theorie finden, die alles abdeckt. Ein sehr populärer
Kandidat ist die Stringtheorie. Sie besagt, dass alle vier fundamentalen
Grundkräfte am Zeitpunkt kurz nach dem Urknall (so ca. 30 s) eine einzige
fundamentale Kraft waren.

Man betrachtet bei dieser Theorie alle Elementarteilchen als eine Art
schwingender Saiten, die je nach Schwingungs- bzw. Vibrationsmuster
einzigartige Massen und Kraftladungen erzeugen, welche dann
unterschiedliche Elementarteilchen ergeben. Mehr oder weniger dasselbe wie
die Stringtheorie ist die M-Theorie, die ein mathematisches Modell einer
TOA darstellt und daher an dieser Stelle nicht näher erläutert wird. Die
beiden Theorien sind zwar bestätigt, wurden jedoch bisher nicht
nachgewiesen bzw. gemessen. Zu guter Letzt ist noch die
Schleifenquantengravitation zu erwähnen, die ebenso versucht, die
Quantenmechanik mit der allgemeinen Relativitätstheorie zu vereinen. Sie
ist die einzige ernst zu nehmende

Konkurrentin der Stringtheorie, wenn es um die TOA geht. Die
Schleifenquantengravitation beginnt mit der Relativitätstheorie und
versucht, Merkmale der Quantenmechanik hinzuzufügen, während die
Stringtheorie umgekehrt vorgeht. Nach Einstein ist die Gravitation keine
Kraft – sie ist eine Eigenschaft der Raumzeit selbst. Die
Schleifenquantengravitation ist deshalb der Versuch, eine Quantentheorie zu
entwickeln, die direkt auf Einsteins geometrischer Formulierung der
Gravitation basiert. Um dies zu erreichen, werden in der
Schleifenquantengravitation Raum und Zeit quantisiert, also in diskrete
Einheiten

untergliedert. Die Theorie erschafft eine physikalische Anschauungsform der
Raumzeit, in dem Raum und Zeit „granuliert“ also „körnig“ sind. Die
Granularität ist eine direkte Konsequenz der Quantisierung. Sie ist von
gleicher Natur wie die Körnigkeit der Photonen in der Quantentheorie des
Elektromagnetismus und wie die diskreten Energieniveaus der Elektronen aus
der Atomhülle. Jedoch muss man hier unterscheiden,

dass bei dieser Theorie der Raum selbst diskret ist. Mit anderen Worten: es
gibt einen Mindestabstand, der zwischen den Quanten des Raumes und der Zeit
vorherrscht. Noch genauer gesagt, kann der Raum dadurch als ein extrem
feines Gewebe oder Netzwerk angesehen werden, das aus endlichen Schleifen,
den sogenannten Spin-Netzwerken, „gewoben“ wird – daher
Schleifenquantengravitation.

Circus Maximus (Aufgabe 11 – 12)

Der Circus Maximus (italienisch Circo Massimo) war der größte Circus im
antiken Rom. Er hatte eine Gesamtlänge von 600 Metern (die Arena und Stufen
eingerechnet) sowie eine Breite von 140 Metern. Sein Fassungsvermögen soll
laut Dionysios von Halikarnassos im Ausbaustand zur Zeit des Augustus
150.000 Plätze, zur Zeit des älteren Plinius 250.000 Plätze betragen haben.
Er wurde bis ins 6. Jahrhundert für Wagenrennen genutzt. Bereits im 6.
Jahrhundert v. Chr. wurde das sumpfige Murciatal zwischen Palatin und
Aventin trockengelegt und konnte darauf für verschiedene Wettkämpfe genutzt
werden. König Lucius Tarquinius Priscus soll, der Sage nach, erste hölzerne
Tribünen errichtet haben, die in der weiteren Geschichte des Circus immer
wieder einstürzten, was zuweilen viele Todesopfer forderte. Erst Gaius
Iulius Caesar, der den Circus in seiner Breite erweiterte, ließ anlässlich
seiner Triumphalspiele im Jahr 46 v. Chr. zum Teil dauerhafte Sitzstufen
aus Marmor einbauen und umgab die Arena mit einem Wassergraben, um sie vom
Zuschauerraum zu trennen. Nach einem Brand im Jahr 31 v. Chr. erneuerte
Augustus den Circus, baute ihn weiter aus, errichtete eine erste Kaiserloge
und stellte im Jahr 10 v. Chr. den ersten Obelisken in der Mitte der Spina,
der damals wohl noch hölzernen Trennwand zwischen den Bahnen, auf. Der
Obelisk steht heute auf der Piazza del Popolo in Rom. Den zweiten, heute
vor dem Lateran zu findenden Obelisken fügte Constantius II. im Jahr 357
hinzu. Der Circus diente in der Kaiserzeit nicht zuletzt der Kommunikation
der Herrscher mit der Stadtbevölkerung, deren Akklamationen man hier
entgegennahm. Domitian ließ den Kaiserpalast auf dem Palatin daher so
erweitern, dass er direkt von dort die Spiele verfolgen und sich von einer
mit dem Palast verbundenen Kaiserloge aus dem Volk zeigen konnte. Doch erst
unter Trajan wurde bis zum Jahr 103 der Circus komplett mit Stein, opus
caementitium und Ziegeln ausgeführt. Er ließ die Kaiserloge Domitians
abreißen und fügte eine Kaiserloge wieder dem Circus selbst ein. Im frühen
4. Jahrhundert n. Chr. erreichte der Circus dann seinen maximalen
Ausbaustand.

Quelle: https://de.wikipedia.org/wiki/Circus_Maximus